دوره 8، شماره 15 - ( بهار 1396 )                   جلد 8 شماره 15 صفحات 123-115 | برگشت به فهرست نسخه ها


XML English Abstract Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

(2017). Design and Construction of Multiple-Epitope Recombinant Vaccine Against Foot-and-Mouth Disease Virus Type O . rap. 8(15), 115-123. doi:10.29252/rap.8.15.115
URL: http://rap.sanru.ac.ir/article-1-763-fa.html
دوستی محمد، نصیری ، محمدرضا، طهمورث‌پور مجتبی، حق‌پرست ، علیرضا، زیبایی سعید. طراحی، ساخت و بیان ‌اپی‌توپ‌های پروتئین VP1 ویروس تب برفکی سروتیپO ایران پژوهشهاي توليدات دامي 1396; 8 (15) :123-115 10.29252/rap.8.15.115

URL: http://rap.sanru.ac.ir/article-1-763-fa.html


چکیده:   (3680 مشاهده)

تب برفکی (FMD)، یک بیماری حاد بسیار مسری در حیوانات زوج سم است و باعث زیان‌های اقتصادی قابل توجه‌ای می­شود. بنابراین، ساخت یک واکسن امن‌تر و کارآمد‌تر در برابر ویروس تب برفکی (FMDV) ضروری است. هدف از این مطالعه توسعه یک واکسن کاملاً ایمن چند اپی‌توپی نوترکیب به جای واکسن‌های سنتی غیرفعال، در برابر ویروس  (FMDV)تب برفکی O ایران بود. برای هم‌سانه‌سازی و بیان ‌اپی‌توپ­های نوترکیب ایمنی‌زا بر علیه ویروس تب برفکی، ژن پروتئین نوترکیب متشکل از ترکیبات مختلف اپی‌توپ‌های سلول‌های B و سلول‌های T از پروتئینVP1  کپسید ویرس FMD سنتز شد. قطعه 1155 جفت بازی ژن نوترکیب با روش PCR با استفاده از آغازگرهای اختصاصی تکثیر و محصول PCR خالص و در ناقل بیانی pET-32A کلون شد. بیان پروتئین نوترکیب، با استفاده از یک میلی­مولار ایزوپروپیل -بتا-D-گالاکتوزید (IPTG) القا و تأئید بیان پروتئین نوترکیب تولید شده با استفاده از الکتروفورز پروتئین SDSPAGE و دات بلاتینگ انجام گرفت. صحت کلونینگ ژن پروتئین نوترکیب چند اپی‌توپی با روش PCR و هضم آنزیمی و تعیین توالی تأئید شد. تجزیه و تحلیل SDS-PAGE نشان داد که سیستم بیانی پروکاریوتی pET32a-RP تولید پروتئین نوترکیب هدف، با وزن مولکولی در حدود 60 کیلو دالتون کارایی دارد و پروتئین نوترکیب چند اپی‌توپ به صورت نامحلول بیان شد. نتایج نشان داد سیستم بیانی پروکاریوتی جهت تولید ساختارهای چند اپی‌توپی نوترکیب ایمنی‌زای ویروس تب برفکی مؤثر و می‌تواند به عنوان یک روش بالقوه برای سازه­های پلی­اپی­توپ­ها استفاده شوند.

متن کامل [PDF 570 kb]   (2454 دریافت)    
نوع مطالعه: پژوهشي | موضوع مقاله: تخصصي
دریافت: 1396/3/27 | پذیرش: 1396/3/27 | انتشار: 1396/3/27

فهرست منابع
1. Abdul-Hamid, N.F., N.M. Hussein, J. Wadsworth, A.D. Radford, N.J. Knowles and D.P. King. 2011. Phytogeography of foot and mouth disease virus types O and A in malaysia and surrounding countries. Infection, Genetics and Evolution, 11: 320-328. [DOI:10.1016/j.meegid.2010.11.003]
2. Al-Shawkany, A., M. Nassiri, S. Zibaei, M. Tahmoorespour, S.M. Ziaratnia, M.F. Najafi, A.R. Haghparast, S. Ghovvati, S.H. Pourseyed and M. Rashtibaf. 2012. Amino acid diversity of antigenic sites of iranian type O foot-and-mouth disease virus. Journal of Cell and Molecular Research, 3: 66-74.
3. Bachrach, H.L. 1968. Foot-and-Mouth Disease. Annual Reviews in Microbiology, 22: 201-244. [DOI:10.1146/annurev.mi.22.100168.001221]
4. Bittle, J.L., R.A. Houghten, H. Alexander, T.M. Shinnick, J.G. Sutcliffe and R.A. Lerner. 1982. Protection against foot-and-mouth disease by immunization with a chemically synthesized peptide predicted from the viral nucleotide sequence. Nature, 298: 30-33. [DOI:10.1038/298030a0]
5. Brinkmann, U., R.E. Mattes and P. Buckel. 1989. High-level expression of recombinant genes in Escherichia Coli is dependent on the availability of the DNA Y gene product. Gene, 85: 109-114. [DOI:10.1016/0378-1119(89)90470-8]
6. Brown, F. 1992. New approaches to vaccination against foot-and-mouth disease. Vaccine 10: 1022-1026. [DOI:10.1016/0264-410X(92)90111-V]
7. Caron, L., M. Brum, M.P. Moraes, W.T. Golde, C.W. Arns and M.J. Grubman. 2005. Granulocyte-macrophage colony-stimulating factor does not increase the potency or efficacy of a foot-and-mouth disease virus subunit vaccine. Pesquisa Veterinária Brasileira, 25: 150-158. [DOI:10.1590/S0100-736X2005000300005]
8. DiMarchi, R., G. Brooke, C. Gale, V. Cracknell, T. Doel and N. Mowat. 1986. Protection of cattle against foot-and-mouth disease by a synthetic peptide. Science, 232: 639-641. [DOI:10.1126/science.3008333]
9. Du, Y., Y. Li, H. He, J. Qi, W. Jiang, X. Wang, B. Tang, J. Cao, X. Wang and P. Jiang. 2008. Enhanced immunogenicity of multiple-epitopes of foot and mouth disease virus fused with porcine interferon α in mice and protective efficacy in guinea pigs and swine. Journal of Virological Methods, 149: 144-152. [DOI:10.1016/j.jviromet.2007.12.018]
10. Elmorjani, K., V. Lurquin, A. Lelion, H. Rogniaux and D. Marion. 2004. A bacterial expression system revisited for the recombinant production of cystine-rich plant lipid transfer proteins. Biochemical and Biophysical Research Communications, 316: 1202-1209. [DOI:10.1016/j.bbrc.2004.02.173]
11. Fang, M., J. Li, H. Wang, M. Yang, Y. Zhang, L. Zhou, H. Wei, G. Yang, Y. Yu and X. Wei. 2012. Correlation between efficacy and structure of recombinant epitope vaccines against bovine type O foot and mouth disease virus. Biotechnology letters, 34: 839-847. [DOI:10.1007/s10529-012-0856-0]
12. Gerner, W., M.S. Denyer, H.H. Takamatsu, T.E. Wileman, K.H. Wiesmüller, E. Pfaff and A. Saalmüller. 2006. Identification of novel foot-and-mouth disease virus specific T-cell epitopes in c/c and d/d haplotype miniature swine. Virus Research, 121: 223-228. [DOI:10.1016/j.virusres.2006.05.006]
13. W.N. P., S.K. Handelman, J.K. Everett, S.N. Tong, A. Bracic, J.D. Luff, V. Naumov, T. Acton, P. Manor and R. Xiao. 2011. Large-scale experimental studies show unexpected amino acid effects on protein expression and solubility in vivo in E. coli. . Microb Inform, 27:1(1):6 [DOI:10.1186/2042-5783-1-6]
14. King, A., B. Underwood, D. McCahon, J. Newman and F. Brown. 1981. Biochemical identification of viruses causing the 1981 outbreaks of foot and mouth disease in the UK. [DOI:10.1038/293479a0]
15. Li, G., W. Chen, W. Yan, K. Zhao, M. Liu, J. Zhang, L. Fei, Q. Xu, Z. Sheng and Y. Lu. 2004. Comparison of immune responses against foot-and-mouth disease virus induced by fusion proteins using the swine IgG heavy chain constant region or β-galactosidase as a carrier of immunogenic epitopes. Virology, 328: 274-281. [DOI:10.1016/j.virol.2004.07.025]
16. Liu, X.-S., Y.L. Wang, Y.G. Zhang, Y.Z. Fang, L. Pan, J.L. Lu, P. Zhou, Z.W. Zhang and S.T. Jiang. 2011. Identification of H-2d restricted T cell epitope of foot-and-mouth disease virus structural protein VP1. Virol Journal, 7: 426. [DOI:10.1186/1743-422X-8-426]
17. Mateu, M.G., J.A. Camarero, E. Giralt, D. Andreu and E. Domingo. 1995. Direct evaluation of the immunodominance of a major antigenic site of foot-and-mouth disease virus in a natural host. Virology, 206: 298-306. [DOI:10.1016/S0042-6822(95)80045-X]
18. Morgan, D. and D. Moore. 1990. Protection of cattle and swine against foot-and-mouth disease, using biosynthetic peptide vaccines. American Journal of Veterinary Research, 51: 40-45.
19. Rodriguez, L.L. and M.J. Grubman. 2009. Foot and mouth disease virus vaccines. Vaccine, 27: 90-94. [DOI:10.1016/j.vaccine.2009.08.039]
20. Shao, J.J., C.K. Wong, T. Lin, S.K. Lee, G.Z. Cong, F.W.Y. Sin, J.Z. Du, S.D. Gao, X.T. Liu and X.P. Cai. 2011. Promising multiple-epitope recombinant vaccine against foot-and-mouth disease virus type O in swine. Clinical and Vaccine Immunology, 18: 143-149. [DOI:10.1128/CVI.00236-10]
21. Sobrino, F., M. Sáiz, M.A. Jiménez-Clavero, J.I. Núñez, M.F. Rosas, E. Baranowski and V. Ley. 2001. Foot and mouth disease virus: a long known virus, but a current threat. Veterinary research, 32:1-30. [DOI:10.1051/vetres:2001106]
22. Song, H., L. Zhou, W. Fang, Y. Li, X. Wang, H. Fang, X. Li, M. Wu and B. Qiu. 2004. High-level expression of codon optimized foot-and-mouth disease virus complex epitopes and cholera toxin B subunit chimera in Hansenula polymorpha. Biochemical and Biophysical Research Communications, 315: 235-239. [DOI:10.1016/j.bbrc.2004.01.037]
23. Sutmoller, P., S.S. Barteling, R.C. Olascoaga and K.J. Sumption. 2003. Control and eradication of foot-and-mouth disease. Virus Research, 91: 101-144. [DOI:10.1016/S0168-1702(02)00262-9]
24. Upadhyay, A.K., A. Murmu, A. Singh and A. K. Panda. 2012. Kinetics of inclusion body formation and its correlation with the characteristics of protein aggregates in Escherichia coli. PLoS One, 7: e33951. [DOI:10.1371/journal.pone.0033951]
25. Zamorano, P., A. Wigdorovitz, M. Perez-Filgueira, C. Carrillo, J. Escribano, A. Sadir and M. Borca. 1995. A 10-Amino-Acid linear sequence of VP1 of foot and mouth disease virus containing B-and T-cell epitopes induces protection in mice. Virology, 212: 614-621. [DOI:10.1006/viro.1995.1519]
26. http://www.genscript.com/cgi-bin/tools/rare_codon_analysis
27. www.expasy.org/

ارسال نظر درباره این مقاله : نام کاربری یا پست الکترونیک شما:
CAPTCHA

بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.

کلیه حقوق این وب سایت متعلق به پژوهشهای تولیدات دامی می باشد.

طراحی و برنامه نویسی : یکتاوب افزار شرق

© 2024 CC BY-NC 4.0 | Research On Animal Production

Designed & Developed by : Yektaweb